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Reconstruyen enzima del Arcaico

Consiguen reconstruir una enzima de hace 3400 millones de años para darse cuenta de que las bacterias de la Tierra primitiva de entonces poseían una maquinaria enzimática tan compleja como la actual.

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Una enzima es una proteína que funciona como un catalizador. Y un catalizador es una sustancia que interviene en una reacción química facilitándola y sin gastarse en el proceso.

El ADN no codifica todo tipo de biomoléculas, sólo proteínas. Para sintetizar moléculas distintas a las proteínas, la célula viva se vale de enzimas (proteínas) que sí pueden ser codificadas en ADN.

Las enzimas modernas son muy sofisticadas y precisas, se relacionan con las moléculas a las que catalizan a modo como si fueran la cerradura para una llave. Cada enzima sólo cataliza una reacción en concreto.

Se supone que las primeras enzimas, por el contrario, eran más torpes que las actuales y no funcionaban como una llave y la cerradura, sino que eran bolsillos estructurales que podía atrapar un conjunto más amplio de moléculas y catalizar un mayor número de reacciones, aunque no manejaran cada una de esas reacciones muy bien.

Hay diversas teorías de cómo eran las primeras enzimas de hace miles de millones de años. Generalmente se acepta una teoría que sostiene que las enzimas muy antiguas no eran tan sofisticadas como las de ahora. Sin embargo, un estudio reciente parece contradecir esto.

La Tierra tiene unos 4500 millones de años de edad. Se estima que la vida apareció sobre este planeta hace unos 3900 millones de años, aunque las pruebas fósiles más antiguas aceptadas por la mayoría de científicos datan de hace 3500 millones de años.

No podemos crear la máquina del tiempo que nos lleve hasta esas épocas, pero sí podemos reconstruir en parte el pasado. Una manera es a través del registro fósil, pero este es muy incompleto cuando nos queremos remontar a hace más de 600 millones de años, pues desde la aparición de la vida hasta ese momento sólo hubo microorganismos.

Pero ahora contamos con la posibilidad de estudiar el árbol filogénetico a partir de los genomas actuales de los distintos organismos. Si lo queremos hacer muy atrás tendremos que usar los genomas de los microorganismos más primitivos: bacterias y arqueas.

Cuantas más diferencias haya en los genes de distintos organismos más atrás en el tiempo se separaron evolutivamente. Comparando las secuencias de ADN de distintos genes se pueden inferir estas relaciones. Si nos fijamos en un gen en concreto y comparamos las distintas secuencias que presenta en distintos organismos podemos incluso inferir cómo era ese gen hace miles de millones de años.

Esto es lo que precisamente ha hecho el equipo de investigadores con el gen de una enzima. Han conseguido resucitar, tal y como era hace 3400 millones de años, el complejo de proteínas triptófano sintasa que permite sintetiza triptofano, que es un aminoácido esencial para bacterias, arqueas, hongos y plantas.

Han podido comprobar que La enzima resucitada era ya bastante compleja en ese momento, tan sólo unos 600 millones de años tras la aparición de la vida, lo que contradice lo asumido de que la vida de entonces debía de ser muy simple y que este tipo de enzimas no aparecieron por evolución hasta 1000 millones de años más tarde.

Se fijaron en esta enzima porque se suponía que ya estaba presente en los ancestros antes de que se separaran las bacterias de las arqueas de la rama correspondiente del árbol filogenético.

Las secuencias de ADN del gen que codifica a esta enzima en distintos organismos se introdujo en un sistema computacional que permitió la reconstrucción de cómo era esta proteína hace 3400 millones de años, justo antes de que bacterias y arqueas se separaran evolutivamente, mediante el estudio de las similitudes y a través de miles de simulaciones.

El programa encontró una secuencia que parece ser la más probable y que correspondería a la enzima ancestral. Reconstruyendo esta secuencia con ADN real e introduciéndola en los genomas de unas células de E. coli. Entonces fue posible ver cómo operaba esa enzima y la pudieron comparar con el funcionamiento de las versiones modernas.

Comprobaron que la enzima resucita funcionaba de un modo muy similar a las versiones modernas. El complejo triptófano sintasa del último ancestro común de todas las bacterias ya era sofisticado, con la misma alta actividad enzimática y la misma comunicación entre las subunidades que se puede ver en los complejos enzimáticos modernos.

Esto nos dice que las bacterias de la Tierra primitiva de hace 3400 millones de años poseían una maquinaria enzimática tan compleja como la actual. Lo que implica que las enzimas torpes del principio de la vida fueron sustituidas por evolución mucho más rápidamente de lo que se pensaba y que hace 3400 millones de años la vida era ya muy sofisticada.

Estos investigadores concluyen que en la fase muy primitiva de la evolución, que va desde hace 3900 a hace 3500 millones de años, había probablemente enzimas primitivas de baja eficacia, pero que esos primeros 400 o 500 millones de años fueron suficientes para que las enzimas se volvieran sofisticadas.

Pasada esa fase primigenia, la complejidad de la maquinaría enzimática no se habría incrementado durante los 3.500 millones de años posteriores.

Para confirmar el hallazgo es necesario realizar el mismo tipo de reconstrucciones sobre otras enzimas, pues este podría ser un caso particular. Además, todavía quedan dos misterios por resolver: cuándo aparecieron las primeras enzimas especializadas y qué tipo de ambiente cobijó las primeras células procariotas sofisticadas.

Al tratar con calor la enzima reconstruida, los investigadores comprobaron que esta mantenía su estructura (lo que le da su función) hasta los 70 grados centígrados, así que esto apoya la idea de que los organismos de esa época podrían ser extremófilos que vivieran en fuentes hidrotermales.

Esto puede sugerir que o bien las primeras formas de vida eran amantes del calor, o que, simplemente, las formas de vida extremófilas fueron las únicas que sobrevivieron al bombardeo de meteoritos posterior.

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Fuentes y referencias:
Artículo original [2]
Ilustración: Busch y colaboradores.