La aparición de los priones en la Tierra se tuvo que dar hace más de 2300 millones de años, que es cuando aparecieron los eucariotas.
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Lo malo de morirse no es sólo que dejas de vivir o que vives un periodo de tiempo relativamente corto. Lo peor de morirse es que te pierdas todo lo que pasa después.
Ahora que se estilan las series de TV ambientadas en los ochenta, podemos recordar que en esos tiempos no se había descubierto la energía oscura, no teníamos ni idea de cómo era Plutón, no se había descubierto el bosón de Higgs ni las ondas gravitacionales y los priones eran algo inconcebible, aunque se propuso su existencia precisamente en ese época.
La sola idea de un sistema orgánico infeccioso capaz de reproducirse sin tener ADN ni ARN suena a sacrilegio, pero los priones son exactamente eso.
Los priones se clasifican en distintas variedades o cepas, caracterizadas por su tiempo de incubación y la enfermedad que causan, pero no son más que proteínas mal plegadas.
Las proteínas son secuencias de aminoácidos, pero lo que les da su verdadera funcionalidad es su plegamiento en una estructura tridimensional. Muchas veces son tan complejas que un posible plegamiento en un determinado mínimo de energía no tiene por qué ser el único.
Normalmente las proteínas se pliegan bien y si lo hacen mal pueden pasar desapercibidas o provocar algún problema. Lo que distingue a un prion de una proteína mal plegada cualquiera es su capacidad de contagiar su mal plegamiento a las que tienen al lado.
Lo sorprendente es que los priones no se reproducen a la manera convencional, creando nuevas moléculas orgánicas, sino que convierten a las proteínas sanas ya existentes en priones, simplemente les transfieren una información “casi inmaterial” por contacto y las hacen pertenecer a su “clase”.
Lo que se reproduce es la forma de plegarse, no la proteína misma. Este sistema es tan efectivo que una reacción en cadena (o efecto dominó) de este tipo puede reconvertir grandes cantidades de proteínas celulares en proteínas priónicas. En el caso de las encefalopatías espongiformes, la diana son proteínas de las neuronas. La forma mal plegada es tóxica para la célula porque genera agregados de forma laminar que causan daños celulares y finalmente también en los tejidos.
Desde que se descubrieron los priones, además de saber que provocan enfermedades en humanos, se han hallado formas infeccionas en varios eucariotas, que incluye a los animales (mamíferos, insectos y gusanos), algunas plantas y algunos hongos.
Pero en este tiempo también se ha podido ver que los priones juegan un papel en la formación de la memoria, que evolucionan, que pueden ayudar a la célula, que pueden pasar de una especie a otra o que controlan la epigenética de levaduras.
Ahora se publica un nuevo resultado que sostiene que hay priones también en las bacterias, por lo que los priones también estarían presentes en los procariotas además de en los eucariotas.
Al menos una sección de una proteína de la bacteria Clostridium botulinum (la bacteria que provoca el botulismo, en la imagen de cabecera) se comporta como un prion cuando se inyecta en levaduras o bacterias E. Coli.
En este estudio se analizaron unos 60.000 genomas bacterianos para buscar secuencias genéticas que fueran similares a aquellas que forman priones en las levaduras. Encontraron que una sección o dominio de la proteína Rho que se da en muchas bacterias era una buena candidata. Esta proteína juega un papel como reguladora global en la expresión y actividad de muchos genes.
Cuando inyectaron esta proteína en E. coli comprobaron que se formaron agregados de proteínas mal formadas. Y cuando la inyectaron en levaduras reemplazó la función de un conocido prion de la levadura.
Además, comprobaron que la versión normal de la proteína Rho suprimía la actividad genética en E. coli y muchos genes eran activados cuando la proteína estaba en su forma priónica.
Según Ann Hochschild (Harvard Medical School), esto sugiere que los priones pueden ayudar a las bacterias a adaptarse a ciertos cambios ambientales, mediante la regulación de los genes. Así, por ejemplo, las bacterias E. coli con la versión priónica de Rho era mejor a la hora adaptarse a la exposición al etanol que con la versión no priónica de esa proteína.
Como los priones son heredables, es concebible pensar que estas proteínas pudieran permitir que las bacterias hereden rasgos sin necesidad de mutaciones genéticas. Esto les permitiría una respuesta rápida a cambios ambientales, como pueda ser la presencia de un antibiótico, lo que tendría implicaciones prácticas en Medicina.
Desde el punto de vista de ciencia básica, el hallazgo nos dice que los priones están mucho más extendidos en la Naturaleza de lo que habíamos pensado, que pueden llegar a jugar un papel en la evolución y que la relación priónica precedió a la aparición de los eucariotas y que, por tanto, los priones aparecieron hace más de 2300 millones de años.
Copyleft: atribuir con enlace a http://neofronteras.com/?p=5259 [1]
Fuentes y referencias:
Artículo original [2]
Priones en NeoFronteras. [3]
Foto: Centers for Disease Control and Prevention’s Public Health Image Library (PHIL), vía Wikipedia.