Proteínas humanas que funcionan en plantas
Al insertar en plantas moribundas una proteína implicada en desarrollo del cáncer en humanos las hace revivir.
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Nos creemos tan distintos de las plantas que si llegara un alienígena a la Tierra quizás nos sentiríamos biológicamente más cercanos a él que a las plantas de este planeta, pero sería erróneo. Hace miles de millones de años, incluso las plantas y los animales compartieron un antepasado común. Ciertas rutas metabólicas son esencialmente las mismas entre ambos tipos de seres, incluso también son compartidas por hongos y bacterias. Pero hay más puntos en común, como vamos ahora a ver.
Al insertar en plantas moribundas una proteína que juega un importante papel en el desarrollo del cáncer en humanos, se ha podido comprobar que las hace revivir. De este modo, se mostraría una relación evolutiva entre plantas y humanos. Además, este resultado quizás ayude a estudiar la mencionada proteína y su función en el desarrollo del cáncer en humanos.
La aminopeptidasa M1 o APM1 es crítica para que las plantas puedan desarrollar su sistema radicular. La Arabidopsis (típica planta usada en laboratorio para estudios genéticos) muere si carece de esa proteína, pero puede ser «rescatada» si esta proteína se restaura.
Wendy Peer, de Purdue University, ha encontrado que si en lugar de esa proteína se inserta otra que se encuentra en humanos, y denominada aminopeptidasa de respuesta a la insulina o IRAP (en sus siglas en inglés), el éxito en la recuperación de la planta también se produce.
Según Peer, IRAP y APM1 están en el mismo grupo y añade que la actividad de estas proteínas debe ser un proceso tan fundamental que se ha conservado a lo largo de la historia evolutiva. La proteína habría cambiado muy poco durante todo el tiempo transcurrido hasta el presente desde la aparición del antepasado evolutivo común de plantas y animales.
Dice que el hallazgo supone un avance en la comprensión de esta clase de proteínas, porque puede ser posible realizar estudios con plantas en lugar de con animales, ofreciendo a los investigadores más control y opciones. Al parecer hay más herramientas disponibles en Arabidopsis para estudiar esta clase de proteínas de las que están disponibles en animales.
Las personas con la función de IRAP alterada desarrollan frecuentemente leucemia y otros tipos de cáncer, lo que quiere decir que si se opera un cambio en esta proteína (o más bien en el gen que la produce) las personas son poco tolerantes a él y enferman. Entender cómo funciona esta proteína en las plantas puede ayudar a comprender cómo funciona en humanos, afirma Peer.
La función de APM1 no se entiende del todo en plantas. Se cree que este tipo de proteínas elimina aminoácidos en las proteínas, activando o desactivando la proteína en cuestión en el proceso. Además, su equivalente humano degrada los acúmulos de proteínas relacionados con el Alzheimer.
Peer desea entender qué proteínas tienen APM1 como blanco y cómo las cambia. Junto con Angus Murphy lleva años trabajando en el problema. Estos dos investigadores identificaron mutantes de Arabidopsis que carecían de APM1 e insertaron APM1 modificado, en el que suprimían algún aminoácido, en estos mismos mutantes para determinar si la APM1 modificada podía rescatar estas plantas
El próximo paso será determinar la proteína blanco de APM1 para así entender por qué APM1 es tan importante en el crecimiento de las raíces en las plantas.
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Fuentes y referencias:
Nota de prensa de Purdue University.
Artículo original en Plant Physiology.
2 Comentarios
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miércoles 3 marzo, 2010 @ 5:45 pm
La biología y la genética son casos claros de ingeniería inversa. Dado un sistema complejo se toca aquí y allí para ver qué pasa y entender cómo funciona. No se qué físico dijo que toda ciencia es física o coleccionismo de sellos. Afortunadamente con la biología ya empieza a no ser así. Se abren caminos inmensos. Que sea para bien.
Saludos
jueves 4 marzo, 2010 @ 9:50 am
Pues pienso que ese físico tenía razón y lo que sucede es que la química y la biología se acercan cada vez más a su base física.