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Unos resultados sugieren que en el Alzheimer podría haber mecanismos infecciosos basados en priones.

Tejido cerebral en el que hay placas amiloides. Fuente: Sherif Zaki, Wun-Ju Shieh, Public Health Images Library.

De las enfermedades que pueden afectar a un ser humano una de las más terribles es la enfermedad de Creutzfeld-Jakob que deteriora el cerebro de forma irreversible. El causante de esta enfermedad, incurable, y de otras similares como el kuru o la enfermedad de las vacas locas, es un prión, partícula que parece ser la mínima unidad biológica autorreplicante, aunque no sea autónoma. Los priones están un escalón por debajo de los virus y ni siquiera tienen ADN. Son simples proteínas mal plegadas. Ahora se especula que también en otras enfermedades podrían darse procesos priónicos infecciosos similares, como en la enfermedad de Alzheimer, la esclerosis lateral amiotrófica, el Huntington o el Parkinson.
Las proteínas son secuencias de aminoácidos, pero lo que les da su verdadera funcionalidad es su plegamiento en una estructura tridimensional. Son tan complejas que un posible plegamiento en un determinado mínimo de energía no tiene por qué ser el único. Normalmente se pliegan bien y si lo hacen mal pueden pasar desapercibidas o provocar algún problema. Lo que distingue a un prión de una proteína mal plegada cualquiera es su capacidad de contagiar su mal plegamiento a las que tiene al lado. Lo sorprendente es que los priones no se reproducen a la manera convencional, creando nuevas moléculas orgánicas, sino que convierten a las proteínas sanas ya existentes en priones, simplemente les transfieren sólo información y entonces las hacen “pertenecer a su clase”. Lo que se reproduce es la forma de plegarse no las proteínas mismas. Este sistema es tan efectivo que una reacción en cadena (o efecto dominó) de este tipo puede convertir grandes cantidades de proteínas celulares sanas en proteínas priónicas. En el caso de las encefalopatías espongiformes (como el mal de la vacas locas, el kuru o el Creutzfeld-Jakob) la diana son proteínas de las neuronas. La forma mal plegada es tóxica para la célula porque forma grandes agregados de forma laminar que causa daños celulares y esto finalmente afecta a los tejidos. Dependiendo del plegamiento se tiene una variedad distinta de prión, aunque la secuencia de aminoácidos puede ser la misma.
Según un nuevo estudio otras encefalopatías distintas a las espongiformes, como el Alzheimer podrían tener también un origen priónico.
Claudio Soto, de la universidad de Texas, y sus colaboradores han demostrado que al menos en el caso del Alzheimer puede existir algún mecanismo infeccioso. En esta enfermedad se acumulan proteínas amiloides junto a proteínas tau, formándose placas o depósitos en el cerebro que se cree matan a las neuronas. Los aquejados de Alzheimer adquieren una demencia progresiva que afecta la memoria, el pensamiento y el comportamiento. Se estima que sólo en los EEUU hay unos 5,4 millones de casos y es la sexta causa de muerte.
En los experimentos estos investigadores usaron un modelo animal para demostrar este mecanismo infeccioso. Inyectaron tejidos cerebrales de un paciente aquejado de Alzheimer a ratones y usaron otros como grupo de control a los que se les administro tejido de personas sanas. Ninguno de los ratones del grupo de control sufrió problemas, pero los otros desarrollaron placas y otras alteraciones típicamente asociadas al desarrollo de esta enfermedad, aunque los ratones no mostraron patología. Ahora están investigando si esta infección se puede dar a través de procesos “naturales” que se puedan dar en el mundo real.
Todavía es pronto para afirmar nada y se necesitarán más pruebas y experimentos. Se desconocen todavía muchos aspectos del Alzheimer. No se sabe, por ejemplo, si las placas de proteína son la causa de los problemas o son un síntoma más.
La diferencia principal entre las enfermedades priónicas tradicionales y la enfermedad de Alzheimer es que en las primeras la acumulación de proteínas mal plegadas causa una muerte rápida, mientras que la acumulación de las placas del Alzheimer no, siendo el progreso de la enfermedad más lento.
De todos modos, si se confirma este resultado quizás se podrían desarrollar métodos para detener esta enfermedad en futuros pacientes.
Se especula que otras enfermedades como la esclerosis lateral amiotrófica, el Huntington o el Parkinson pudieran tener el mismo origen.
Los priones, que consisten en agentes de enfermedades terribles, son, sin embargo, ejemplos preciosos que nos permiten aprender sobre la vida misma (biológica). Al fin y al cabo la vida es, sobre todo, información organizada. Somos nosotros los que, en este caso, debemos adquirir el conocimiento necesario como para interferir en esa transmisión de información.

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Fuentes y referencias:
Nota de prensa.
Artículo original.
Priones en NeoFronteras.