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Descubren priones de origen vegetal

Área: General — Lunes, 2 de Mayo de 2016

Un proteína procedente de una planta actúa como prión cuando en introducida en levaduras.

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La encefalopatía espongiforme o el kuru son enfermedades producidas por priones. Son enfermedades terribles, pero, a la vez, los priones son sistemas fascinantes.

La vida es, sobre todo, información organizada, una información que evoluciona para seguir existiendo. Generalmente esta información está contenida en el ADN o ARN de los organismos. Independientemente de que consideremos a los virus como seres vivos o no, estos mutan y evolucionan para perpetuarse. Al ser tan simples y con una sucesión generacional rápida pueden llegar a evolucionar muy rápido.

Un prión es un agente infeccioso que está incluso un escalón por debajo de los virus y ni siquiera tiene ADN. Los priones se clasifican en distintas variedades o cepas, caracterizadas por su tiempo de incubación y la enfermedad que causan, pero no son más que proteínas mal plegadas.

Las proteínas son secuencias de aminoácidos, pero lo que les da su verdadera funcionalidad es su plegamiento en una estructura tridimensional. Muchas veces son tan complejas que un posible plegamiento en un determinado mínimo de energía no tiene por qué ser el único.

Normalmente las proteínas se pliegan bien y si lo hacen mal pueden pasar desapercibidas o provocar algún problema. Lo que distingue a un prión de una proteína mal plegada cualquiera es su capacidad de contagiar su mal plegamiento a las que tienen al lado.

Lo sorprendente es que los priones no se reproducen a la manera convencional, creando nuevas moléculas orgánicas, sino que convierten a las proteínas sanas ya existentes en priones, simplemente les transfieren una información “casi inmaterial” por contacto y las hacen pertenecer a su “clase”.

Lo que se reproduce es la forma de plegarse no la proteína misma. Este sistema es tan efectivo que una reacción en cadena (o efecto dominó) de este tipo puede reconvertir grandes cantidades de proteínas celulares en proteínas priónicas. En el caso de las encefalopatías espongiformes la diana son proteínas de las neuronas. La forma mal plegada es tóxica para la célula porque forma grandes agregados de forma laminar que causan daños celulares y finalmente también en los tejidos.

En las pocas décadas desde que se descubrieron los priones y fueron reconocidos por la comunidad científica como tales, se ha podido saber que los priones pueden mutar, evolucionar y que incluso parecen cumplir una función en la memoria cuando no son malignos, por lo que también dotarían de ventajas adaptativas a los animales. Pero sólo se habían encontrado hasta el momento en los animales.

Ahora Susan Lindquist (Whitehead Institute for Biomedical Research, Cambridge, Massachusetts) informa que también hay priones en las plantas. Una sección de proteína de la Arabidopsis se comporta como un prión cuando se inyecta en células de levadura.

La proteína es cuestión se llama Luminidependens (LD) y normalmente está relacionada con la respuesta de la planta a la luz del día al tiempo de floración. Al ser inyectada en la levadura no se pliega de la forma habitual y este mal plegamiento se propaga a las proteínas vecinas por efecto dominó hasta que se forman agregados. Además, las generaciones sucesivas de levaduras heredan este efecto y sus proteínas se pliegan mal.

Esto no significa necesariamente que las plantas tengan priones funcionales, pues el efecto priónico de la proteína LD sólo se ha observado en levaduras hasta ahora. No está claro que esta proteína se comporte como un prión en las propias plantas. Sin embargo, Lindquist dice que sería sorprendente si finalmente no lo hiciera o que las plantas no tuvieran priones.

Para saber definitivamente esta cuestión sólo habría que tritura alguna planta y encontrar una misma proteína en distintos estados de plegamiento. Luego habría que comprobar en tubos de ensayo si alguna de esas versiones produce un mal plegamiento en cascada cuando está junto a proteína sanas. Pero todo esto no se ha realizado aún.

Lindquist es una experta en levaduras, así que sólo ha estudiado los priones en estos organismos. Según ella, los priones pueden tener ventajas evolutivas en algunos organismos como la levadura, que sobrevive a ambientes duros gracias a ellos.

Ella y sus colaboradores ya sabían que las levaduras usaban priones como una forma de memoria y que les ayudan a usar diferentes nutrientes y a crecer en nuevos lugares. La parte crucial es que estos priones beneficiosos puede duran de 50 a miles de generaciones. Así que especulan que quizás pase lo mismo en las propias plantas.

Inspirándose en los resultados previos sobre el papel de los priones en la formación de la memoria en animales y levaduras, Lindquist pensó que las plantas puede que también los necesiten. Así que se valió de un programa informático para encontrar secuencias de entre 500 proteínas que fueran similares a la de los priones. Encontró una sección de LD que era muy similar a una secuencia de un prión de levadura. Su inyección posterior en levaduras evidenció su efecto priónico en las mismas.

Las plantas necesitan hacer un seguimiento del ambiente exterior. Así por ejemplo necesitan saber que no tienen que florecer hasta que se den las condiciones adecuadas, como el estar un número determinado de semanas por encima de cierta temperatura. A veces se puede hacer crecer un plantón nuevo (un clon) a partir de un trozo (esqueje) de una planta que ha sido sometida a una determinada historia ambiental. Resulta que la nueva planta “recuerda” esa historia pasada o estado anterior. En esta forma de memoria podrían jugar cierto papel los priones.

La proteína LD precisamente está relacionada con la luz solar y la época de floración, así que Lindquist sugiere que posiblemente funciona como un prión también en las plantas, aunque no lo ha podido demostrar aún. Una de las maneras en las que lo podría hacer es formando agregados priónicos que se irían acumulado según la temperatura exterior se mantiene por encima de cierto valor. Al fin y al cabo, Lindquist encontró esta proteína gracias a un modelo computacional que buscaba similitudes con proteínas priónicas.

Sin embargo, investigadores del mundo vegetal dicen que esta idea, aunque muy interesante, es, de momento, muy especulativa.

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Fuentes y referencias:
Artículo original
Foto: Arabidopsis thaliana (Uniprot).

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1 Comentario

  1. Tomás:

    Pues con levaduras y seres así puede experimentarse a gran escala. Creo que la enfermedad de Alkzheimer también está relacionada con los priones y, por lo que se ve, tanto en animales como en plantas está muy relacionado con la memoria.
    ¿Cual será el punto débil de ese plegamiento anómalo? Dice el artículo que se transmite por contacto. ¿No será algún electrón que pasa de uno a otro prión?
    Creo que va a ser la enfermedad más prevalente en este “primer mundo” lleno de ancianos.
    Me deja en interrogación el párrafo que dice: “Una sección de la proteína… se comporta como un prión…”: o sea que no toda. ¿No es eso extraño? Porque sería más fácil “contagiar” el mal plegamiento al resto de la molécula por estar en íntimo contacto con ella, que pasar esa información a otra por un contacto mínimo. Creo que ha de suceder que la proteína “víctima” ha de estar prediapuesta, que su configuración ya sea propicia a ser modificada.
    En fin, son elucubraciones mías.

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